ATP synthases sử dụng rotor màng được điều khiển bởi ion, cấu tạo từ nhiều bản sao của tiểu đơn vị c, tạo thành một vòng kín. Tiểu đơn vị c thường bao gồm hai chuỗi xoắn alpha xuyên màng, và vòng c có một vị trí liên kết ion giữa mỗi cặp tiểu đơn vị liền kề.
Nghiên cứu sử dụng các phương pháp thực nghiệm và tính toán để khảo sát cấu trúc và đặc hiệu của một tiểu đơn vị c cổ, tương tự như các ATPases loại V, cụ thể là từ Pyrococcus furiosus. Tiểu đơn vị c được tinh chế bằng phương pháp chiết chloroform/methanol và xác định là 15.8 kDa với bốn chuỗi xoắn alpha xuyên màng dự đoán. Tuy nhiên, việc đánh dấu bằng DCCD cũng như các thí nghiệm cạnh tranh Na(+)-DCCD chỉ ra một vị trí liên kết duy nhất cho DCCD và Na(+), cho thấy rằng tiểu đơn vị c trưởng thành của ATP synthase A(1)A(O) này thực sự thuộc loại V.
Một mô hình cấu trúc được tạo ra bằng phương pháp tính toán cho thấy một vị trí liên kết Na(+) trong mỗi tiểu đơn vị c, được trung gian bởi một chuỗi bên glutamate được bảo tồn cùng với các nhóm phối hợp khác. Một glutamate thứ hai hấp dẫn nằm giữa các tiểu đơn vị c liền kề đã bị loại trừ là một vị trí liên kết Na(+) chức năng.
Mô phỏng động lực học phân tử chỉ ra rằng vòng c của P. furiosus có tính đặc hiệu cao với Na(+) trong điều kiện in vivo, tương đương với ATPase V(1)V(O) phụ thuộc Na(+) từ Enterococcus hirae. Điều thú vị là điều tương tự cũng đúng với vòng c từ archaeon methanogenic Methanobrevibacter ruminantium, mà các tiểu đơn vị c của nó cũng có kiến trúc loại V nhưng mang hai vị trí liên kết Na(+) thay thế. Những phát hiện này được thảo luận dưới ánh sáng liên quan về mặt sinh lý của chúng và liên quan đến phương thức ghép ion trong ATP synthases A(1)A(O).
